ประเภทของพันธะเคมีในโปรตีน

Artículo revisado y aprobado por nuestro equipo editorial, siguiendo los criterios de redacción y edición de YuBrain.


โปรตีนเป็นโมเลกุลขนาดใหญ่ของสารอินทรีย์ที่ประกอบด้วยอะตอมนับพัน ในบรรดาธาตุต่างๆ ที่ประกอบกันขึ้น เราสามารถพบคาร์บอน ไฮโดรเจน ไนโตรเจน ออกซิเจน กำมะถัน ฟอสฟอรัส ฮาโลเจน และในบางกรณี แม้แต่โลหะไอออนบวกบางชนิด

โครงสร้างของโปรตีนสามารถเข้าใจได้ทางเคมีว่าเป็นเฮเทอโรโพลิเมอร์ธรรมชาติที่ประกอบด้วยกรดอะมิโน 20 ชนิด (AA) เช่น ไกลซีน เมไทโอนีน กรดกลูตามิก และซิสเทอีน เป็นต้น แต่อะไรคือตัวยึดอะตอมทั้งหมดเหล่านี้ไว้ด้วยกัน? กล่าวอีกนัยหนึ่ง โปรตีนมีพันธะเคมีประเภทใดบ้าง

พันธะที่มีอยู่ในโปรตีนสามารถจำแนกได้หลายวิธี ในแง่หนึ่ง พวกมันสามารถจำแนกโดยทั่วไปตามเกณฑ์โครงสร้างเฉพาะที่เกี่ยวข้องกับพฤติกรรมของอิเล็กตรอนเพื่อให้อะตอมอยู่ด้วยกัน ในทางกลับกัน พวกมันยังสามารถจำแนกได้จากมุมมองเชิงหน้าที่มากกว่า ซึ่งพบได้ทั่วไปในชีววิทยาและชีวเคมี

การจำแนกทั่วไปของพันธะที่มีอยู่ในโปรตีน

จากมุมมองทางเคมี โปรตีนประกอบด้วยพันธะประเภทต่างๆ ที่เป็นไปได้เกือบทั้งหมดที่รู้จักกันในทางเคมี ขอให้เราจำไว้ว่าประเภทหลักของพันธะเคมีที่ยึดอะตอมไว้ด้วยกันในสารต่างๆ ที่ประกอบกันเป็นสสาร ได้แก่

  • พันธะโคเวเลนต์บริสุทธิ์มีลักษณะเด่นคือมีอะตอมสองอะตอมที่ใช้เวเลนซ์อิเล็กตรอนตั้งแต่หนึ่งคู่ขึ้นไปร่วมกันอย่างเท่าๆ กัน
  • พันธะโควาเลนต์แบบมีขั้วมีลักษณะเด่นคือมีอะตอม 2 อะตอมที่ใช้เวเลนต์อิเล็กตรอนร่วมกัน แต่ไม่เท่ากันเนื่องจากความแตกต่างของอิเล็กโทรเนกาติวิตีของอะตอมทั้งสอง
  • พันธะไอออนิกซึ่งเกิดขึ้นระหว่างอะตอมที่มีค่าอิเล็กโทรเนกาติวิตีต่างกันมาก เช่น เมื่อโลหะอัลคาไลสร้างพันธะกับอโลหะ
  • พันธะโลหะซึ่งส่วนใหญ่เกิดขึ้นระหว่างอะตอมโลหะที่เป็นกลาง

นอกจากพันธะประเภทนี้แล้ว ยังมีพันธะโควาเลนต์ชนิดพิเศษที่ก่อตัวขึ้นระหว่างกรดลิวอิสและเบสที่เรียกว่า พันธะโควาเลนต์เชิงอนุพันธ์หรือโคออร์ดิเนต พันธะนี้ก่อตัวขึ้นระหว่างฐานลิวอิส ซึ่งเป็นสปีชีส์ที่อุดมด้วยอิเล็กตรอนซึ่งมีคู่อิเลคตรอนโดดเดี่ยว (ไม่แบ่งปัน) กับกรดลิวอิส ซึ่งเป็นสปีชีส์ที่ขาดอิเล็กตรอน (ซึ่งมีออคเตตที่ไม่สมบูรณ์) ในกรณีเหล่านี้ พันธะโควาเลนต์สามารถเกิดขึ้นได้ระหว่างทั้งสองสปีชีส์ แต่ด้วยความพิเศษที่อิเล็กตรอนของพันธะทั้งสองมาจากสปีชีส์เดียวกัน

โปรตีนประกอบด้วยพันธะโควาเลนต์เป็นส่วนใหญ่

เนื่องจากเป็นสารประกอบอินทรีย์ โปรตีนจึงประกอบด้วยองค์ประกอบที่ไม่ใช่โลหะเป็นส่วนใหญ่ เช่น ที่กล่าวถึงในตอนต้นของบทความ ความแตกต่างของอิเล็กโทรเนกาติวิตีขององค์ประกอบเหล่านี้ไม่สูงพอสำหรับการสร้างพันธะไอออนิก ด้วยเหตุนี้ พันธะเกือบทั้งหมดที่เชื่อมกับอะตอมของโปรตีนจึงเป็นพันธะโควาเลนต์

พันธะโควาเลนต์เหล่านี้บางส่วนเป็นโควาเลนต์บริสุทธิ์ (เช่น เมื่ออะตอมของคาร์บอนหนึ่งสร้างพันธะกับอีกอะตอมหนึ่ง) ในขณะที่พันธะโควาเลนต์อื่นๆ จำนวนมากเป็นพันธะโควาเลนต์ที่มีขั้ว (เช่น CO, CN, NH เป็นต้น)

โปรตีนยังมีพันธะไอออนิก

กรดอะมิโนหลายชนิดที่ประกอบกันเป็นโปรตีนมีหมู่ฟังก์ชันที่สามารถเป็นกรดหรือเบสได้ ดังนั้นจึงแตกตัวเป็นไอออนหรือโปรตอนในตัวกลางที่มีค่า pH ทางสรีรวิทยา ในความเป็นจริง โปรตีนสามารถประกอบด้วยประจุบวกและประจุลบนับพันที่กระจายอยู่ทั่วโครงสร้างของมัน ทำให้มันเรียกว่า “zwitterion”

ซึ่งหมายความว่าโปรตีนนอกจากจะมีพันธะโควาเลนต์เป็นพันๆ แล้ว ยังมีพันธะไอออนิกด้วย การเชื่อมโยงเหล่านี้สามารถเกิดขึ้นได้ระหว่างส่วนต่างๆ ของโปรตีนชนิดเดียวกันที่มีประจุตรงข้ามกัน หรือระหว่างประจุไฟฟ้าของโครงสร้างกับไอออนอิสระอื่นๆ เช่น โซเดียมไอออนบวกหรือคลอไรด์แอนไอออน เป็นต้น

โปรตีนบางชนิดมีพันธะโควาเลนต์ประสานกัน

โปรตีนหลายชนิด โดยเฉพาะโปรตีนที่ทำหน้าที่เร่งปฏิกิริยา เช่น เอนไซม์ มีโลหะอยู่ตรงกลาง เช่น เหล็ก (II) หรือ (III) แคลเซียม (II) แมกนีเซียม (II) ไอออนบวก เป็นต้น สิ่งที่ยึดไอออนบวกเหล่านี้ไว้ในตำแหน่งมักจะเป็นชุดของพันธะโคเวเลนต์ที่ประสานกัน เช่น พันธะสี่ตัวที่ยึดไอออนบวกที่เป็นเหล็ก (Fe 2+ ) ไว้ตรงกลางของกลุ่มฮีมในโปรตีนเฮโมโกลบินและไมโอโกล บิน

ประเภทของพันธะเคมีในโปรตีน
โครงสร้างของกลุ่มฮีมแสดงพันธะสี่ประสานกับไอออนบวก

กลุ่มฮีมไม่ใช่โปรตีนในตัวของมันเอง แต่โปรตีน เช่น เฮโมโกลบินมีกลุ่มนี้อยู่ในโครงสร้างของมัน ดังที่แสดงในภาพต่อไปนี้:

ประเภทของพันธะเคมีในโปรตีน

พวกเขาไม่มีพันธะโลหะ

พันธะโลหะเป็นหนึ่งในพันธะไม่กี่ประเภทที่ไม่มีอยู่ในโปรตีน

พันธะไฮโดรเจน

เดิมเรียกว่า “พันธะไฮโดรเจน” พันธะไฮโดรเจนเป็นพันธะเคมีชนิดพิเศษที่เกี่ยวข้องกับอะตอม 3 อะตอม อะตอมหนึ่งคือไฮโดรเจน ในขณะที่อะตอมอื่นๆ อาจเป็นออกซิเจน ไนโตรเจน กำมะถัน หรือฮาโลเจนอย่างใดอย่างหนึ่ง พันธะไฮโดรเจนเหล่านี้ก่อตัวขึ้นระหว่างหมู่ -OH, -NH หรือ -SH ที่มีโพลาไรซ์สูง ซึ่งทำหน้าที่เป็นผู้ให้อะตอมของไฮโดรเจน กับอีกหมู่หนึ่งที่มีอะตอม N, O, S หรือฮาโลเจนที่มีพันธะเดี่ยว อิเล็กตรอนคู่ซึ่งทำหน้าที่เป็นตัวรับ

ประเภทของพันธะเคมีในโปรตีน
ตัวอย่างพันธะไฮโดรเจนระหว่างโมเลกุลของน้ำ 2 โมเลกุล

พันธะไฮโดรเจนอยู่บนพรมแดนระหว่างสิ่งที่ถือว่ามีปฏิสัมพันธ์ระหว่างโมเลกุลที่อ่อนแอและพันธะโควาเลนต์ เป็นเวลานานแล้วที่ปฏิสัมพันธ์ประเภทนี้ถูกเรียกว่าพันธะไฮโดรเจน แต่ลักษณะเฉพาะของมันทำให้สะดวกกว่าที่จะจำแนกมันเป็นพันธะประเภทอื่น

โปรตีนสามารถมีพันธะไฮโดรเจนได้หลายพันพันธะตลอดโครงสร้าง ความสำคัญของการเชื่อมโยงประเภทนี้ต่อชีวิตนั้นยิ่งใหญ่มาก ส่วนใหญ่เป็นเพราะพวกมันกำหนดโครงสร้างทุติยภูมิของโปรตีนในระดับมาก ดังนั้นการเชื่อมโยงเหล่านี้มีหน้าที่ในการก่อตัวของอัลฟ่าเอนริเก้และเบต้าชีทที่มีลักษณะโครงสร้างโดเมนหรือโครงสร้างที่แตกต่างกันของโปรตีน นอกจากนี้ ในหลายกรณียังเป็นปฏิสัมพันธ์ประเภทที่สำคัญที่สุดที่เกิดขึ้นระหว่างเอนไซม์และสารตั้งต้นของมัน ซึ่งช่วยอำนวยความสะดวกในการเร่งปฏิกิริยาของสารตัวแรกในสารตัวหลัง

พันธะประเภทอื่น ๆ ที่มีอยู่ในโปรตีน

นอกเหนือจากประเภทของการเชื่อมโยงที่กล่าวถึงแล้ว ในชีววิทยาและชีวเคมี กลุ่มสารอินทรีย์ที่ทำหน้าที่ได้บางกลุ่มที่มักปรากฏเป็นการเชื่อมโยงระหว่างบล็อกโครงสร้างต่างๆ ที่ประกอบกันเป็นชีวโมเลกุลขนาดใหญ่ที่ทำให้ชีวิตเป็นไปได้ก็เรียกว่า “การเชื่อมโยง” เช่นกัน ตัวอย่างคือพันธะไกลโคซิดิกในคาร์โบไฮเดรตและพันธะฟอสโฟไดเอสเทอร์ในกรดนิวคลีอิก สิ่งที่สำคัญที่สุดที่สามารถพบได้ในโปรตีนมีดังต่อไปนี้

ในพันธะเปปไทด์

ดังที่กล่าวไว้ในตอนต้น โปรตีนเป็นโพลิเมอร์ที่ประกอบด้วยกรดอะมิโนซึ่งประกอบกันเป็นบล็อกโครงสร้าง โครงสร้างหลักของโปรตีนประกอบด้วยลำดับกรดอะมิโนที่สร้างสายโซ่หลัก และสารตกค้างที่ยื่นออกมาด้านข้าง

การเชื่อมโยงระหว่างกรดอะมิโนแต่ละตัวกับกรดอะมิโนตัวถัดไปคือหมู่เอไมด์ที่เกิดจากการควบแน่นระหว่างหมู่คาร์บอกซิลของกรดอะมิโนตัวหนึ่งกับหมู่อะมิโนของกรดอะมิโนตัวถัดไป หมู่อะมิโดนี้เรียกว่า ในกรณีของโปรตีน พันธะเปปไทด์ และมีหน้าที่ในการเชื่อมโยงคาร์บอนแอลฟาของกรดอะมิโนหนึ่งตัว (พร้อมกับห่วงโซ่ข้างเฉพาะของมัน) กับคาร์บอนอัลฟาของกรดอะมิโนถัดไป ดังแสดงในรูปต่อไปนี้

ประเภทของพันธะเคมีในโปรตีน

อย่างที่คุณเห็น กลุ่มของอะตอมที่ไฮไลต์ในสี่เหลี่ยมสีเหลืองแต่ละอันทำหน้าที่เป็นตัวเชื่อมระหว่างอัลฟาคาร์บอนต่างๆ ของโครงสร้างโปรตีน และสอดคล้องกับสิ่งที่เรียกว่าพันธะเปปไทด์ นี่คือเหตุผลที่โปรตีนเรียกอีกอย่างว่าโพลีเปปไทด์

สะพานซัลไฟด์

หากลำดับของ AA ที่เชื่อมโยงกันด้วยพันธะเปปไทด์กำหนดโครงสร้างหลักของโปรตีนและพันธะไฮโดรเจนกำหนดโครงสร้างรอง พันธะไดซัลไฟด์เป็นหนึ่งในแรงที่สำคัญที่สุดที่กำหนดและรักษาโครงสร้างระดับตติยภูมิ หรือที่เรียกว่าการพับของโปรตีนหรือ โครงสร้างที่สมบูรณ์ของมัน

ประเภทของพันธะเคมีในโปรตีน

ไดซัลไฟด์บริดจ์คือประเภทของ “ลิงค์” ที่ต่อเชื่อมสองสายโพลีเปปไทด์ที่ต่างกันทางด้านข้าง หรือสองส่วนของสายโซ่เดียวกัน เช่นเดียวกับพันธะเปปไทด์ มันเป็นพันธะโควาเลนต์ แต่ในกรณีนี้ มันเกิดขึ้นระหว่างสองอะตอมของกำมะถัน สะพานไดซัลไฟด์เกิดขึ้นจากปฏิกิริยาออกซิเดชันของหมู่ซัลไฟด์ริล (-SH) ที่มีอยู่ในกรดอะมิโนสองตัวที่ตกค้าง ซึ่งมักจะเป็นซิสเทอีน

ประเภทของพันธะเคมีในโปรตีน
Dimer ของกรดอะมิโนซิสเทอีนที่เรียกว่าซิสทีน

O-ไกลโคซิดิกบอนด์

หลังจากการสังเคราะห์ทางชีวภาพของโปรตีนในไรโบโซม สิ่งเหล่านี้จะต้องผ่านการปรับเปลี่ยนหลังการแปลหลายชุด ซึ่งรวมถึงการเพิ่มสายโซ่โอลิโกแซ็กคาไรด์ให้กับสิ่งตกค้างต่างๆ ของกรดอะมิโนบางชนิด ในกรณีที่โอลิโกแซ็กคาไรด์จับกับทรีโอนีนหรือซีรีนเรซิดิว การเกาะติดจะทำโดยการควบแน่นระหว่างหมู่ OH ของกรดอะมิโนเหล่านี้กับ OH ของน้ำตาลที่เป็นปัญหา โดยปล่อยโมเลกุลน้ำตามลำดับ พันธะประเภทนี้ระหว่างกรดอะมิโนกับคาร์โบไฮเดรตที่อาศัยอะตอมออกซิเจนเรียกว่าพันธะ O-glycosidic

พันธะ N-ไกลโคซิดิก

พันธะ N-ไกลโคซิดิกเทียบเท่ากับพันธะ O-ไกลโคซิดิกที่อธิบายไว้ข้างต้น แต่มีความแตกต่างที่มันถูกอาศัยโดยอะตอมไนโตรเจนจากหมู่อะมิโนของสารตกค้างแอสปาราจีน

อันตรภาคชั้นอื่นๆ

ในที่สุด นอกเหนือจากพันธะเคมีที่กล่าวถึงจนถึงตอนนี้ ซึ่งส่วนใหญ่เป็นอันตรกิริยาที่ค่อนข้างรุนแรงแล้ว ยังมีอันตรกิริยาประเภทอื่นๆ ในโปรตีนที่แม้ว่าพวกมันจะอ่อนแอกว่าในตัวมันเอง โครงสร้างและหน้าที่ของโปรตีน

โดยเฉพาะอย่างยิ่ง เราอ้างถึงปฏิสัมพันธ์ของ van der Waals ที่อ่อนแอ อันตรกิริยาประเภทนี้เกิดขึ้นในบรรดาสารเคมีทั้งหมด แต่จะอ่อนมากจนสังเกตได้ชัดเจนก็ต่อเมื่อไม่มีอันตรกิริยาที่แรงกว่าชนิดอื่นที่ทำให้ทึบแสง หรือเมื่อมีจำนวนมากและเพิ่มซึ่งกันและกันเพื่อให้สังเกตได้ เอฟเฟกต์

ในกรณีของโปรตีน ปฏิกิริยาประเภท van der Waals เกิดขึ้นระหว่างกรดอะมิโนที่ไม่มีขั้ว เช่น อะลานีน ลิวซีน และวาลีน เป็นต้น กรดอะมิโนเหล่านี้มีลักษณะพิเศษคือมีโซ่ข้างแอโพลาร์อะลิฟาติก ซึ่งเป็นเหตุผลว่าทำไมจึงมีอันตรกิริยาที่ไม่ชอบน้ำอย่างโดดเด่น เช่นแรงกระจายตัวของลอนดอน

ปฏิสัมพันธ์ประเภทนี้มักเกิดขึ้นภายในโปรตีนในส่วนต่าง ๆ ของโครงสร้างที่ซ่อนอยู่จากน้ำโดยรอบ นอกจากนี้ พวกเขายังรับผิดชอบการมีอยู่ของโดเมนหรือส่วนของสายโซ่โพลีเปปไทด์ที่แทรกเข้าไปในหรือข้ามเยื่อหุ้มเซลล์ เนื่องจากส่วนหลังประกอบด้วยชั้นฟอสโฟลิปิดที่ไม่ชอบน้ำอย่างสมบูรณ์ภายใน

อ้างอิง

Clark, MA, Douglas, M., & Choi, J. (2018, 28 มีนาคม) 3.4 โปรตีน – ชีววิทยา 2e | OpenStax _ Opentax.Org. https://openstax.org/books/biology-2e/pages/3-4-proteins

โครงสร้างโปรตีน แรงพื้นฐานที่ทำให้โครงสร้างสามมิติของโปรตีนเสถียร (น). ยูนัม http://depa.fquim.unam.mx/proteinas/estructura/EPpran2.html

González M., JM (nd) โปรตีน โครงสร้าง. โครงสร้างหลัก มหาวิทยาลัยแห่งแคว้นบาสก์ http://www.ehu.eus/biomoleculas/proteinas/prot41.htm

เลห์นิงเกอร์ อัล (1997) ชีวเคมี (ครั้งที่ 2). โอเมก้า

โอลิโกแซ็กคาไรด์ (nd). http://www.ehu.eus/biomoleculas/hc/sugar33b.htm

-โฆษณา-

mm
Israel Parada (Licentiate,Professor ULA)
(Licenciado en Química) - AUTOR. Profesor universitario de Química. Divulgador científico.

Artículos relacionados