Typer av kemiska bindningar i proteiner

Proteiner är organiska makromolekyler som består av tusentals atomer. Bland grundämnena som utgör dem kan vi hitta främst kol, väte, kväve, syre, svavel, fosfor, halogener och i vissa fall även några metalliska katjoner.

Strukturen av ett protein kan kemiskt förstås som en naturlig heteropolymer som består av en kombination av 20 aminosyror (AA) såsom glycin, metionin, glutaminsyra och cystein, för att nämna några. Men vad håller alla dessa atomer ihop? Med andra ord, vilka typer av kemiska bindningar finns i proteiner?

De bindningar som finns i proteiner kan klassificeras på olika sätt. Å ena sidan kan de klassificeras på ett generellt sätt, baserat på ett uteslutande strukturellt kriterium relaterat till elektronernas beteende för att hålla samman atomer. Å andra sidan kan de också klassificeras ur en mer funktionell synvinkel, vanligare inom biologi och biokemi.

Allmän klassificering av bindningar som finns i proteiner

Ur kemisk synvinkel innehåller proteiner de flesta möjliga typer av bindningar som är kända inom kemin. Låt oss komma ihåg att huvudtyperna av kemiska bindningar som håller samman atomerna i de olika ämnena som utgör materia är:

• Den rena kovalenta bindningen , kännetecknad av närvaron av två atomer som lika delar ett eller flera par valenselektroner.
• Den polära kovalenta bindningen , kännetecknad av närvaron av två atomer som delar valenselektroner, men inte lika på grund av en skillnad i elektronegativitet hos båda atomerna.
• Jonbindningen , som uppstår mellan atomer vars elektronegativitet är mycket olika, som när en alkalimetall är bunden med en icke-metall.
• Den metalliska bindningen , som huvudsakligen uppstår mellan neutrala metallatomer.

Utöver dessa typer av bindningar finns det också en speciell typ av kovalent bindning som bildas mellan Lewis-syror och baser som kallas en dativ- eller koordinatkovalent bindning . Denna bindning bildas mellan en Lewis-bas, som är en elektronrik art som har ensamma (odelade) elektronpar, och en Lewis-syra, en art med elektronbrist (som har den ofullständiga oktetten). I dessa fall kan en kovalent bindning bildas mellan båda arterna, men med det speciella att båda bindningselektronerna kommer från samma art.

Proteiner innehåller huvudsakligen kovalenta bindningar

Eftersom proteiner är organiska föreningar består de huvudsakligen av icke-metalliska element, såsom de som nämns i början av artikeln. Elektronegativitetsskillnaden för dessa element är inte tillräckligt hög för att jonbindningar ska bildas. Av denna anledning är nästan alla bindningar som förenar atomerna i ett protein kovalenta bindningar.

Vissa av dessa kovalenta bindningar är rena kovalenta (som när en kolatom binder till en annan) medan många andra är polära kovalenta bindningar (som CO, CN, NH, etc.).

Proteiner innehåller också jonbindningar.

Många av aminosyrorna som utgör proteiner har funktionella grupper som kan vara sura eller basiska och därför joniserade eller protonerade i ett medium med fysiologiskt pH. Faktum är att ett protein kan innehålla tusentals både positiva och negativa laddningar fördelade över hela dess struktur, vilket gör det till vad som är känt som en ”zwitterion”.

Det betyder att proteiner, förutom att ha tusentals kovalenta bindningar, även har jonbindningar. Dessa kopplingar kan uppstå mellan olika delar av samma protein som har motsatta laddningar, eller mellan de elektriska laddningarna av dess struktur och andra fria joner, såsom natriumkatjoner eller kloridanjoner, för att nämna några.

Vissa proteiner har koordinerade kovalenta bindningar.

Många proteiner, särskilt de som utför katalytiska funktioner såsom enzymer, innehåller metallcentra såsom järn (II) eller (III), kalcium (II), magnesium (II) katjoner, bland andra. Det som håller dessa katjoner på plats är vanligtvis en uppsättning koordinerade kovalenta bindningar, såsom de fyra bindningarna som håller järnkatjonen (Fe ²⁺ ) i mitten av hemgruppen i proteinerna hemoglobin och myoglobin .

Hemgruppen är inte i sig ett protein, men proteiner som hemoglobin innehåller denna grupp i sin struktur, som visas i följande bild:

De har inga metalliska bindningar

Den metalliska bindningen är en av få bindningstyper som inte finns i proteiner.

vätebindningar

Tidigare kallade ”vätebindningar”, vätebindningar är en speciell typ av kemisk bindning som involverar tre atomer, varav en är väte, medan de andra kan vara syre, kväve, svavel eller en av halogenerna. Dessa vätebindningar bildas mellan en högpolariserad -OH-, -NH- eller -SH-grupp, som fungerar som en donator av väteatomen, och en annan grupp som innehåller en N-, O-, S-atom eller en halogen som har en ensam elektronpar, som fungerar som en acceptor.

Vätebindningar ligger på gränsen mellan vad som anses vara svaga intermolekylära interaktioner och kovalenta bindningar. Länge kallades denna typ av interaktion en vätebindning, men dess speciella egenskaper gör det mer bekvämt att klassificera den som en separat typ av bindning.

Proteiner kan ha tusentals vätebindningar genom hela sin struktur. Vikten av denna typ av länkar för livet är enorm, främst för att de i stor utsträckning bestämmer proteinernas sekundära struktur. Således är dessa länkar ansvariga för bildandet av alfaspiraler och beta-ark som strukturellt karakteriserar de olika domänerna eller strukturerna hos ett protein. Dessutom är de också, i många fall, den viktigaste typen av interaktioner som uppstår mellan ett enzym och dess substrat, vilket underlättar den katalytiska aktiviteten av det förra på det senare.

Andra typer av bindningar som finns i proteiner

Utöver de typer av länkar som redan nämnts, inom biologi och biokemi, kallas även vissa funktionella organiska grupper som ofta uppträder som länkar mellan de olika strukturella blocken som utgör de stora biomolekylerna som gör livet möjligt för ”länkar”. Exempel är glykosidbindningar i kolhydrater och fosfodiesterbindningar i nukleinsyror. De viktigaste som kan hittas i proteiner beskrivs nedan.

i peptidbindning

Som nämndes i början är proteiner polymerer som består av aminosyror, som utgör deras strukturella block. Den primära strukturen hos ett protein består av aminosyrasekvensen som bildar dess huvudkedja och resterna som sticker ut på sidorna av den.

Länken mellan varje aminosyra och nästa är en amidgrupp som bildas genom kondensation mellan karboxylgruppen i en aminosyra och aminogruppen i nästa. Denna amidogrupp kallas, när det gäller proteiner, peptidbindning och är ansvarig för att länka alfakolet i en aminosyra (tillsammans med dess speciella sidokedja) med alfakolet i nästa, som visas i följande figur.

Som du kan se fungerar gruppen av atomer som markeras i varje gul rektangel som en länk mellan de olika alfakolen i proteinstrukturen och motsvarar vad som kallas peptidbindningen. Detta är anledningen till att proteiner också kallas polypeptider.

disulfidbroar

Om sekvensen av AA kopplad med peptidbindningar bestämmer den primära strukturen för ett protein och vätebindningar bestämmer dess sekundära struktur, är disulfidbindningar en av de viktigaste krafterna som bestämmer och upprätthåller den tertiära strukturen, även känd som veckning av ett protein eller dess absoluta konformation.

Disulfidbryggan är en typ av ”länk” som lateralt förenar två olika polypeptidkedjor, eller två sektioner av samma kedja. Liksom peptidbindningen är det en kovalent bindning, men i detta fall sker den mellan två svavelatomer. Disulfidbryggan bildas genom oxidation av sulfhydryl (-SH)-grupper som finns på två aminosyrarester, vanligtvis cystein.

O-glykosidbindning

Efter biosyntesen av proteinet i ribosomerna utsätts dessa för en serie post-translationella modifieringar, bland annat tillsats av oligosackaridkedjor till olika rester av vissa aminosyror. I händelse av att oligosackariden är fäst vid en treonin- eller serinrest, görs bindningen genom kondensation mellan OH-gruppen av dessa aminosyror och en OH för sockret i fråga, med respektive frisättning av en vattenmolekyl. Denna typ av bindning mellan en aminosyra och en kolhydrat förmedlad av en syreatom kallas O-glykosidbindning.

N-glykosidbindning

N-glykosidbindningen är ekvivalent med O-glykosidbindningen som beskrivs ovan, men med skillnaden att den förmedlas av en kväveatom från aminogruppen i en asparaginrest.

Andra klasser av interaktioner

Slutligen, förutom de kemiska bindningarna som nämnts hittills, som mestadels är jämförelsevis starka interaktioner, finns det andra typer av interaktioner i proteiner som, även om de är mycket svagare på egen hand, är så många att de också lyckas bidra avsevärt. ett proteins struktur och funktion.

Specifikt hänvisar vi till svaga van der Waals-interaktioner. Dessa typer av interaktioner förekommer bland alla kemiska ämnen, men de är så svaga att de bara kan observeras tydligt antingen när det inte finns någon annan typ av starkare interaktion som gör dem ogenomskinliga, eller när de är väldigt många och lägger till varandra för att ge observerbara effekter.

När det gäller proteiner sker interaktioner av van der Waals-typ mellan opolära aminosyrarester såsom alanin, leucin och valin, bland andra. Dessa aminosyror kännetecknas av att de har opolära alifatiska sidokedjor, vilket är anledningen till att de uppvisar eminent hydrofoba interaktioner, såsom Londons spridningskrafter.

Dessa typer av interaktioner sker vanligtvis inom proteiner, i de delar av strukturen som är dolda från det omgivande vattnet. Dessutom är de också ansvariga för att det finns domäner eller sektioner av en polypeptidkedja som sätts in i eller som korsar cellmembranet, eftersom det senare består av ett fosfolipiddubbelskikt som är helt hydrofobt inuti.

Referenser

Clark, MA, Douglas, M., & Choi, J. (2018, 28 mars). 3.4 Proteiner – Biologi 2e | OpenStax . Openstax.Org. https://openstax.org/books/biology-2e/pages/3-4-proteins

Proteinstruktur, grundläggande krafter som stabiliserar den tredimensionella strukturen hos proteiner. (nd). UNAM. http://depa.fquim.unam.mx/proteinas/estructura/EPpran2.html

González M., JM (nd). proteiner. Strukturera. Primär struktur. Universitetet i Baskien. http://www.ehu.eus/biomoleculas/proteinas/prot41.htm

Lehninger, AL (1997). Biokemi (2:a uppl.). OMEGA.

OLIGOSACKARIDER (nd). http://www.ehu.eus/biomoleculas/hc/sugar33b.htm