Tipuri de legături chimice în proteine

Proteinele sunt macromolecule organice formate din mii de atomi. Printre elementele care le alcătuiesc găsim, în principal, carbon, hidrogen, azot, oxigen, sulf, fosfor, halogeni și, în unele cazuri, chiar și câțiva cationi metalici.

Structura unei proteine ​​poate fi înțeleasă din punct de vedere chimic ca un heteropolimer natural format dintr-o combinație de 20 de aminoacizi (AA) precum glicina, metionina, acidul glutamic și cisteina, pentru a numi câteva. Dar ce ține toți acești atomi împreună? Cu alte cuvinte, ce tipuri de legături chimice există în proteine?

Legăturile care sunt prezente în proteine ​​pot fi clasificate în diferite moduri. Pe de o parte, ele pot fi clasificate într-un mod general, pe baza unui criteriu exclusiv structural legat de comportamentul electronilor de a menține atomii împreună. Pe de altă parte, ele pot fi clasificate și din punct de vedere mai funcțional, mai frecvente în biologie și biochimie.

Clasificarea generală a legăturilor prezente în proteine

Din punct de vedere chimic, proteinele conțin cele mai multe dintre tipurile posibile de legături cunoscute în chimie. Să ne amintim că principalele tipuri de legături chimice care țin atomii împreună în diferitele substanțe care alcătuiesc materia sunt:

• Legătura covalentă pură , caracterizată prin prezența a doi atomi care împărtășesc în mod egal una sau mai multe perechi de electroni de valență.
• Legătura covalentă polară , caracterizată prin prezența a doi atomi care împart electroni de valență, dar nu în mod egal datorită unei diferențe de electronegativități a ambilor atomi.
• Legătura ionică , care are loc între atomii ale căror electronegativități sunt foarte diferite, ca atunci când un metal alcalin este legat de un nemetal.
• Legătura metalică , care are loc în principal între atomi metalici neutri.

Pe lângă aceste tipuri de legături, există și un tip special de legătură covalentă care se formează între acizii și bazele Lewis, numită legătură covalentă dativă sau coordonată . Această legătură se formează între o bază Lewis, care este o specie bogată în electroni, care are perechi de electroni singure (neîmpărtășite) și un acid Lewis, o specie cu deficit de electroni (care are octetul incomplet). În aceste cazuri, se poate forma o legătură covalentă între ambele specii, dar cu particularitatea că ambii electroni de legătură provin de la aceeași specie.

Proteinele conțin în principal legături covalente

Fiind compuși organici, proteinele sunt compuse în principal din elemente nemetalice, precum cele menționate la începutul articolului. Diferența de electronegativitate a acestor elemente nu este suficient de mare pentru a se forma legături ionice. Din acest motiv, aproape toate legăturile care unesc atomii unei proteine ​​sunt legături covalente.

Unele dintre aceste legături covalente sunt covalente pure (cum ar fi atunci când un atom de carbon se leagă de altul), în timp ce multe altele sunt legături covalente polare (cum ar fi CO, CN, NH etc.).

Proteinele conțin și legături ionice.

Mulți dintre aminoacizii care alcătuiesc proteinele au grupe funcționale care pot fi acide sau bazice și, prin urmare, ionizate sau protonate într-un mediu cu pH fiziologic. De fapt, o proteină poate conține mii de sarcini atât pozitive, cât și negative, distribuite în întreaga sa structură, ceea ce este cunoscut sub numele de „zwitterion”.

Aceasta înseamnă că proteinele, pe lângă faptul că au mii de legături covalente, au și legături ionice. Aceste legături pot apărea între diferite părți ale aceleiași proteine ​​care au sarcini opuse sau între sarcinile electrice ale structurii sale și alți ioni liberi, cum ar fi cationii de sodiu sau anionii de clorură, pentru a numi câțiva.

Unele proteine ​​au legături covalente coordonate.

Multe proteine, în special cele care îndeplinesc funcții catalitice, cum ar fi enzimele, conțin centri metalici precum fier (II) sau (III), cationi de calciu (II), magneziu (II), printre altele. Ceea ce menține acești cationi în loc este de obicei un set de legături covalente coordonate, cum ar fi cele patru legături care țin cationul feros (Fe ²⁺ ) în centrul grupului hem din proteinele hemoglobină și mioglobină .

Grupul hem nu este, în sine, o proteină, dar proteine ​​precum hemoglobina conțin acest grup în structura lor, așa cum se arată în imaginea următoare:

Nu au legături metalice

Legătura metalică este unul dintre puținele tipuri de legături care nu este prezentă în proteine.

legături de hidrogen

Denumite anterior „legături de hidrogen”, legăturile de hidrogen sunt un tip special de legătură chimică care implică trei atomi, dintre care unul este hidrogen, în timp ce ceilalți pot fi oxigen, azot, sulf sau unul dintre halogeni. Aceste legături de hidrogen se formează între o grupare -OH, -NH sau -SH foarte polarizată, care acționează ca un donator al atomului de hidrogen și o altă grupare care conține un atom de N, O, S sau un halogen care are un singur atom. pereche de electroni, care acționează ca un acceptor.

Legăturile de hidrogen se află la granița dintre ceea ce sunt considerate interacțiuni intermoleculare slabe și legăturile covalente. Multă vreme, acest tip de interacțiune a fost numit legătură de hidrogen, dar caracteristicile sale particulare fac mai convenabil să-l clasifice ca tip separat de legătură.

Proteinele pot avea mii de legături de hidrogen în structura lor. Importanța acestui tip de legătură pentru viață este enormă, în principal pentru că ele determină, în mare măsură, structura secundară a proteinelor. Astfel, aceste legături sunt responsabile pentru formarea elicelor alfa și a foilor beta care caracterizează structural diferitele domenii sau structuri ale unei proteine. În plus, ele sunt și, în multe cazuri, cel mai important tip de interacțiuni care apar între o enzimă și substratul acesteia, facilitând activitatea catalitică a primei asupra celui din urmă.

Alte tipuri de legături prezente în proteine

Pe lângă tipurile de legături deja menționate, în biologie și biochimie, anumite grupe funcționale organice care apar frecvent ca uniuni între diferitele blocuri structurale care alcătuiesc biomoleculele mari care fac posibilă viața sunt adesea numite și „legături”. Exemple sunt legăturile glicozidice din carbohidrați și legăturile fosfodiester din acizii nucleici. Cele mai importante care pot fi găsite în proteine ​​sunt descrise mai jos.

în legătură peptidică

După cum am menționat la început, proteinele sunt polimeri formați din aminoacizi, care alcătuiesc blocurile lor structurale. Structura primară a unei proteine ​​este alcătuită din secvența de aminoacizi care formează lanțul său principal și din reziduurile care ies pe părțile laterale ale acesteia.

Legătura dintre fiecare aminoacid și următorul este o grupare amidă care se formează prin condensarea dintre gruparea carboxil a unui aminoacid și gruparea amino a următorului. Această grupare amido se numește, în cazul proteinelor, legătură peptidică și este responsabilă pentru legarea carbonului alfa al unui aminoacid (împreună cu lanțul său lateral particular) cu carbonul alfa al următorului, așa cum se arată în figura următoare.

După cum puteți vedea, grupul de atomi evidențiați în fiecare dreptunghi galben servește ca o legătură între diferiții atomi de carbon alfa din structura proteinei și corespunde ceea ce este cunoscut sub numele de legătură peptidică. Acesta este motivul pentru care proteinele sunt numite și polipeptide.

punți de disulfură

Dacă secvența AA legată de legături peptidice determină structura primară a unei proteine, iar legăturile de hidrogen determină structura secundară a acesteia, legăturile disulfurice sunt una dintre cele mai importante forțe care determină și mențin structura terțiară, cunoscută și sub denumirea de pliere a unei proteine ​​sau conformaţia sa absolută.

Puntea disulfurică este un tip de „legătură” care unește lateral două lanțuri polipeptidice diferite sau două secțiuni ale aceluiași lanț. La fel ca legătura peptidică, este o legătură covalentă, dar, în acest caz, apare între doi atomi de sulf. Puntea disulfurică se formează prin oxidarea grupărilor sulfhidril (-SH) prezente pe două resturi de aminoacizi, de obicei cisteină.

Legatura O-glicozidica

După biosinteza proteinei din ribozomi, acestea sunt supuse unei serii de modificări post-translaționale, printre care se numără adăugarea de lanțuri de oligozaharide la diferite reziduuri ale anumitor aminoacizi. În cazul în care oligozaharida este atașată la un rest treonină sau serină, atașarea se face prin condensare între grupa OH a acestor aminoacizi și un OH al zahărului în cauză, cu eliberarea respectivă a unei molecule de apă. Acest tip de legătură între un aminoacid și un carbohidrat mediat de un atom de oxigen se numește legătură O-glicozidică.

Legatura N-glicozidica

Legătura N-glicozidică este echivalentă cu legătura O-glicozidică descrisă mai sus, dar cu diferența că este mediată de un atom de azot din gruparea amino a unui rest de asparagină.

Alte clase de interacțiuni

În sfârșit, pe lângă legăturile chimice menționate până acum, care sunt în mare parte interacțiuni comparativ puternice, există și alte tipuri de interacțiuni în proteine ​​care, deși sunt mult mai slabe de la sine, sunt atât de numeroase încât reușesc și ele să contribuie considerabil. structura și funcția unei proteine.

Mai exact, ne referim la interacțiunile slabe ale van der Waals. Aceste tipuri de interacțiuni apar între toate substanțele chimice, dar sunt atât de slabe încât pot fi observate clar doar atunci când nu există un alt tip de interacțiune mai puternică care să le opace, fie atunci când sunt foarte numeroase și se adaugă între ele pentru a da rezultate observabile. efecte.

În cazul proteinelor, interacțiunile de tip van der Waals apar între resturile de aminoacizi nepolare, cum ar fi alanina, leucina și valina, printre altele. Acești aminoacizi se caracterizează prin a avea lanțuri laterale alifatice apolare, motiv pentru care prezintă interacțiuni eminamente hidrofobe, precum forțele de dispersie londoneze.

Aceste tipuri de interacțiuni apar de obicei în cadrul proteinelor, în acele părți ale structurii care sunt ascunse de apa înconjurătoare. În plus, ei sunt, de asemenea, responsabili de existența domeniilor sau secțiunilor unui lanț polipeptidic care sunt inserate în sau care traversează membrana celulară, deoarece aceasta din urmă constă dintr-un strat dublu fosfolipidic care este complet hidrofob în interior.

Referințe

Clark, MA, Douglas, M. și Choi, J. (28 martie 2018). 3.4 Proteine ​​– Biologie 2e | OpenStax . Openstax.Org. https://openstax.org/books/biology-2e/pages/3-4-proteins

Structura proteinelor, forțe de bază care stabilizează structura tridimensională a proteinelor. (nd). UNAM. http://depa.fquim.unam.mx/proteinas/estructura/EPpran2.html

González M., JM (nd). proteine. Structura. Structura primară. Universitatea din Țara Bascilor. http://www.ehu.eus/biomoleculas/proteinas/prot41.htm

Lehninger, AL (1997). Biochimie (ed. a II-a). OMEGA.

OLIGOSAHARIDE (nd). http://www.ehu.eus/biomoleculas/hc/sugar33b.htm