Co to jest koenzym? Definicja i przykłady

Artículo revisado y aprobado por nuestro equipo editorial, siguiendo los criterios de redacción y edición de YuBrain.


Koenzymy to cząsteczki o niskiej masie cząsteczkowej, które odgrywają ważną rolę w katalitycznej funkcji enzymów; w konsekwencji są częścią układu enzymatycznego. Enzym to makrocząsteczka o charakterze białkowym, która katalizuje reakcję chemiczną w żywych komórkach roślin i zwierząt, ale zdolna do działania poza tymi komórkami i bez żadnego związku z nimi. Każdy enzym katalizuje jeden rodzaj reakcji i prawie zawsze działa na jeden substrat lub na bardzo małą ich grupę. Klasyfikacji enzymów dokonuje się na podstawie katalizowanej reakcji. Niektóre enzymy to białka proste, a inne to białka sprzężone, to znaczy utworzone przez frakcję białkową i grupę niebiałkową zwaną kofaktorem.

W większości przypadków sam enzym nie może wywierać swojego działania katalitycznego, wymaga innych cząsteczek o niskiej masie cząsteczkowej o charakterze niebiałkowym, aby pełnić swoją funkcję katalizatora biologicznego. Te inne cząsteczki, które odgrywają rolę katalityczną w enzymach, nazywane są koenzymami.

Oprócz koenzymów wiele enzymów wymaga obecności aktywatorów, którymi mogą być jony nieorganiczne takie jak: magnez (Mg), cynk (Zn), miedź (Cu), mangan (Mn), żelazo (Fe), potas (K), i sód (Na), pierwiastki, które również należy uznać za część układu enzymatycznego.

Istnieją również kofaktory, które są cząsteczkami organicznymi, takimi jak niektóre witaminy lub ich pochodne, i są również uważane za koenzymy. Aby wystąpiła aktywność enzymatyczna, wymagane jest połączenie kompleksu białkowego z kofaktorem.

Kilka terminów, które warto znać

Kiedy koenzym jest luźno związany z białkiem, istotną częścią układu enzymatycznego, nazywa się go apoenzymem . Apoenzym to nazwa nadana nieaktywnemu enzymowi, któremu brakuje koenzymów lub kofaktorów.

Należy zauważyć, że reakcje chemiczne katalizowane przez enzymy nazywane są substratami . Podsumowując, układ enzymatyczny składa się z enzymu, koenzymu i aktywatora, a grupa utworzona przez apoenzym i kofaktory jest znana jako holoenzym . Holoenzym to termin używany do opisania enzymu, który jest kompletny wraz z koenzymami i kofaktorami.

Jeśli koenzym jest trwale i ściśle związany z holoenzymem, nazywa się to grupą prostetyczną , a jeśli koenzym jest luźno związany z holoenzymem, nazywa się go kosubstratem .

Definicja koenzym

Koenzym to cząsteczka pomocnicza, która współpracuje z białkiem (enzymem) w celu inicjowania lub katalizowania reakcji biochemicznej . Koenzymy to małe (o niskiej masie cząsteczkowej), niebiałkowe cząsteczki, które zapewniają miejsce transferu dla funkcjonalnego enzymu. Koenzymy są pośrednimi nośnikami dla atomu lub grupy atomów, umożliwiając zajście reakcji. Nazywa się je również kosubstratami.

Koenzymy nie mogą działać samodzielnie i wymagają obecności enzymu. Z drugiej strony, niektóre enzymy wymagają kilku koenzymów i kofaktorów.

Przykłady koenzymów

Pierwszym odkrytym koenzymem był NAD+ (dinukleotyd nikotynoamidoadeninowy) w badaniach nad fermentacją alkoholową przeprowadzonych przez Anglików Arthura Hardera i Williama Youdina w 1906 roku. Zaobserwowali oni, że dodając gotowany i przefiltrowany ekstrakt drożdżowy, fermentacja alkoholowa w niegotowanym ekstrakcie drożdżowym to było przyspieszone. Zarówno NAD+, jak i NADP+ (fosforan NAD+) są dwoma ważnymi transporterami redoks w metabolizmie komórkowym. Działają głównie jako koenzymy dehydrogenaz. Ogólnie rzecz biorąc, NAD+ preferencyjnie uczestniczy w procesach związanych z fermentacją i oddychaniem, podczas gdy NADP+ w swojej zredukowanej postaci NADPH zwykle zapewnia siłę redukującą niezbędną do biosyntezy komórkowej.

Na początku XX wieku zidentyfikowano inne koenzymy, takie jak pirofosforan tiaminy (witamina B 1 ), który bierze udział w metabolizmie węglowodanów, uczestniczy w syntezie acetylocholiny i uwalnianiu energii. Jest rozpuszczalną w wodzie witaminą obecną w świeżych warzywach i mięsie. Bierze również udział w syntezie substancji regulujących pracę układu nerwowego, a jej niedobór powoduje chorobę beri-beri; który charakteryzuje się nagromadzeniem płynów ustrojowych, bólem ciała, zanikiem mięśni, słabą koordynacją i ostatecznie śmiercią.

Tiamina została odkryta przez Japończyka Umetaro Suzuki w 1910 roku, kiedy badał chorobę beri-beri w Azji Południowo-Wschodniej. Choroba ta występuje w wielu krajach, których dieta opiera się na ryżu łuskanym. Podczas młócenia, łuskania i mielenia zbóż traci się część ziarna najbogatszą w tiaminę, stąd tendencja do wzbogacania białej mąki i rafinowanego białego ryżu. Pokarmy najbogatsze w tiaminę to wieprzowina, podroby (wątroba, serca i nerki), drożdże piwne, chude mięso, jaja, zielone warzywa liściaste, pełne lub wzbogacone zboża, kiełki pszenicy, orzechy i rośliny strączkowe.

Innym znanym koenzymem jest ATP , odkryty przez niemieckiego biochemika Karla Lohmanna w 1929 roku. Jest to cząsteczka, która jest wykorzystywana przez wszystkie żywe organizmy do  dostarczania energii w reakcjach chemicznych oddychania komórkowego.

W 1945 roku biochemik Fritz Albert Lipmann odkrył nowy koenzym, koenzym A , odpowiada on za przenoszenie grup acylowych biorących udział w różnych szlakach metabolicznych (takich jak cykl Krebsa) i odgrywa fundamentalną rolę w biosyntezie i utlenianiu kwasów tłuszczowych kwasy.

Należy również zwrócić uwagę na koenzym folinowy, który odpowiada kwasowi foliowemu , znany jest również jako witamina B9, folian, folacyna. Został wyizolowany z liści szpinaku (gdzie występuje w dużym stężeniu), jest niezbędnym koenzymem do tworzenia białek (DNA i RNA), erytrocytów i leukocytów oraz uczestniczy w metabolizmie węglowodanów i kwasów tłuszczowych. Jest identyfikowany jako bardzo ważny czynnik witaminowy w diecie człowieka; jej niedobór jest odpowiedzialny za pojawienie się anemii megaloblastycznych.

Jako kolejny przykład warto wskazać S-adenozylometioninę (SAM, S-AM), która jest koenzymem biorącym udział we wszystkich reakcjach metylacji zachodzących w środowisku biologicznym, np. w DNA (metylacja DNA Nie ma charakteru witaminowego, jest syntetyzowana przez organizm ludzki tak długo, jak dostarczana jest z pożywieniem metionina (będąca aminokwasem egzogennym). Metionina znajduje się w pokarmach białkowych, takich jak mięso, ryby, nabiał i jajka, a także w ciecierzycy, soczewicy, orzechach włoskich, migdałach i nasionach sezamu.

Wiele koenzymów ma złożone struktury chemiczne, których nasz organizm nie może syntetyzować. Ogólnie rzecz biorąc, nie jest to cała cząsteczka, ale tylko część. Ta nie dająca się zsyntetyzować porcja musi koniecznie dostać się do organizmu poprzez dietę iz tego powodu są one obowiązkowymi składnikami diety: wiele z nich to tak zwane witaminy. Koenzymy, które często są witaminami lub pochodnymi witamin, odgrywają zatem kluczową rolę w większości czynności enzymatycznych.

Kluczowe punkty dotyczące układu enzymatycznego

Wiele razy zarówno składniki organiczne, jak i nieorganiczne są niezbędne do działania enzymu. Niektóre teksty uważają wszystkie cząsteczki pomocnicze, które wiążą się z enzymem, za rodzaje kofaktorów, podczas gdy inne dzielą je na grupy, którymi są:

  • Koenzymy  to niebiałkowe cząsteczki organiczne, które swobodnie wiążą się z enzymem. Wiele (nie wszystkie) to witaminy lub pochodzą z witamin. Wiele koenzymów zawiera monofosforan adenozyny (AMP). Koenzymy można również opisać jako kosubstraty. Są związkami termostabilnymi w przeciwieństwie do apoenzymów, które są termolabilne.
  • Kofaktory  to związki nieorganiczne lub związki niebiałkowe, które pomagają w funkcjonowaniu enzymów poprzez zwiększenie szybkości katalizy. Zwykle kofaktorami są jony metali. Niektóre pierwiastki śladowe działają jako kofaktory w reakcjach biochemicznych, takie jak żelazo, miedź, cynk, magnez, kobalt i molibden. 
  • Kosubstraty  to koenzymy, które ściśle wiążą się z białkiem, ale uwalniają się i wiążą ponownie w innym czasie.
  • Grupy prostetyczne  to cząsteczki związane z enzymem, które są ściśle lub kowalencyjnie związane z enzymem, podczas gdy kosubstraty są tymczasowo przyłączone. Grupy prostetyczne są trwale przyłączone do białka i pomagają białkom wiązać się z innymi cząsteczkami, działają jako elementy strukturalne i jako nośniki ładunku. Przykładem grupy prostetycznej jest grupa hemowa, która jest częścią różnych białek, między innymi hemoglobiny, mioglobiny i cytochromu. Żelazo (Fe) znajdujące się w centrum hemowej grupy protetycznej umożliwia mu wiązanie i uwalnianie tlenu odpowiednio w płucach i tkankach. 

Wreszcie można stwierdzić przewagę koenzymów w układzie enzymatycznym i oczywiście we wszystkich reakcjach biochemicznych istot żywych, mają one szczególne znaczenie w metabolizmie organizmu człowieka i jego prawidłowym funkcjonowaniu.

Źródła

  • Battaner Arias, Enrique. (2013). „Kompendium enzymologii”. Uniwersytet w Salamance.
  • Peña A., Arroyo A., Gomez R., Tapia R. i Gomez C. (2004). „Biochemia”. Redakcja Limusa.
  • Pardo Arquero, wiceprezes (2004). „Znaczenie witamin w żywieniu osób uprawiających sportową aktywność fizyczną”. International Journal of Medicine and Sciences of Physical Activity and Sport tom. 4 (16) s. 233-242
  • Cox, Michael M.; Lehninger, Albert L.; i Nelson, David L. „Lehninger’s Principles of Biochemistry” (wyd. 3). Godny redakcji.
  • Farrell, Shawn O. i Campbell, Mary K. Biochemia  (wyd. 6). Brooksa Cole’a.
-Reklama-

mm
Emilio Vadillo (MEd)
(Licenciado en Ciencias, Master en Educación) - COORDINADOR EDITORIAL. Autor y editor de libros de texto. Editor (papel y digital). Divulgador científico.

Artículos relacionados