Typer kjemiske bindinger i proteiner

Proteiner er organiske makromolekyler som består av tusenvis av atomer. Blant grunnstoffene som utgjør dem kan vi hovedsakelig finne karbon, hydrogen, nitrogen, oksygen, svovel, fosfor, halogener og i noen tilfeller til og med noen metalliske kationer.

Strukturen til et protein kan kjemisk forstås som en naturlig heteropolymer som består av en kombinasjon av 20 aminosyrer (AA) som glycin, metionin, glutaminsyre og cystein, for å nevne noen. Men hva holder alle disse atomene sammen? Med andre ord, hvilke typer kjemiske bindinger finnes i proteiner?

Bindingene som finnes i proteiner kan klassifiseres på forskjellige måter. På den ene siden kan de klassifiseres på en generell måte, basert på et utelukkende strukturelt kriterium knyttet til elektronenes oppførsel for å holde atomer sammen. På den annen side kan de også klassifiseres fra et mer funksjonelt synspunkt, mer vanlig i biologi og biokjemi.

Generell klassifisering av bindinger tilstede i proteiner

Fra et kjemisk synspunkt inneholder proteiner de fleste mulige typer bindinger kjent i kjemi. La oss huske at hovedtypene av kjemiske bindinger som holder atomene sammen i de forskjellige stoffene som utgjør stoffet er:

• Den rene kovalente bindingen , karakterisert ved tilstedeværelsen av to atomer som deler ett eller flere par valenselektroner likt.
• Den polare kovalente bindingen , karakterisert ved tilstedeværelsen av to atomer som deler valenselektroner, men ikke likt på grunn av en forskjell i elektronegativiteten til begge atomene.
• Ionebindingen , som oppstår mellom atomer hvis elektronegativitet er svært forskjellig, som når et alkalimetall er bundet til et ikke-metall.
• Den metalliske bindingen , som hovedsakelig forekommer mellom nøytrale metallatomer.

I tillegg til disse typer bindinger, er det også en spesiell type kovalent binding som dannes mellom Lewis-syrer og baser kalt en dativ- eller koordinat-kovalent binding . Denne bindingen dannes mellom en Lewis-base, som er en elektronrik art som har ensomme (udelte) elektronpar, og en Lewis-syre, en elektronmangelart (som har den ufullstendige oktetten). I disse tilfellene kan det dannes en kovalent binding mellom begge artene, men med det særegne at begge bindingselektronene kommer fra samme art.

Proteiner inneholder hovedsakelig kovalente bindinger

Som organiske forbindelser består proteiner hovedsakelig av ikke-metalliske elementer, slik som de som er nevnt i begynnelsen av artikkelen. Elektronegativitetsforskjellen til disse elementene er ikke høy nok til at ioniske bindinger kan dannes. Av denne grunn er nesten alle bindingene som forbinder atomene til et protein kovalente bindinger.

Noen av disse kovalente bindingene er rene kovalente (som når ett karbonatom binder seg til et annet), mens mange andre er polare kovalente bindinger (som CO, CN, NH, etc.).

Proteiner inneholder også ioniske bindinger.

Mange av aminosyrene som utgjør proteiner har funksjonelle grupper som kan være sure eller basiske og derfor ionisert eller protonert i et medium med fysiologisk pH. Faktisk kan et protein inneholde tusenvis av både positive og negative ladninger fordelt over hele strukturen, noe som gjør det til det som er kjent som et «zwitterion».

Dette betyr at proteiner, i tillegg til å ha tusenvis av kovalente bindinger, også har ioniske bindinger. Disse koblingene kan oppstå mellom ulike deler av det samme proteinet som har motsatte ladninger, eller mellom de elektriske ladningene i strukturen og andre frie ioner, for eksempel natriumkationer eller kloridanioner, for å nevne noen.

Noen proteiner har koordinerte kovalente bindinger.

Mange proteiner, spesielt de som utfører katalytiske funksjoner som enzymer, inneholder metallsentre som jern (II) eller (III), kalsium (II), magnesium (II) kationer, blant andre. Det som holder disse kationene på plass er vanligvis et sett med koordinerte kovalente bindinger, for eksempel de fire bindingene som holder jernholdig (Fe ²⁺ ) kation i midten av hemgruppen i proteinene hemoglobin og myoglobin .

Hemgruppen er ikke i seg selv et protein, men proteiner som hemoglobin inneholder denne gruppen i sin struktur, som vist i følgende bilde:

De har ikke metalliske bindinger

Den metalliske bindingen er en av få bindingstyper som ikke er tilstede i proteiner.

hydrogenbindinger

Tidligere kalt «hydrogenbindinger,» hydrogenbindinger er en spesiell type kjemisk binding som involverer tre atomer, hvorav ett er hydrogen, mens de andre kan være oksygen, nitrogen, svovel eller en av halogenene. Disse hydrogenbindingene dannes mellom en sterkt polarisert -OH-, -NH- eller -SH-gruppe, som fungerer som en donor av hydrogenatomet, og en annen gruppe som inneholder et N-, O-, S-atom eller et halogen som har en ensom elektronpar, som fungerer som en akseptor.

Hydrogenbindinger er på grensen mellom det som anses som svake intermolekylære interaksjoner og kovalente bindinger. I lang tid ble denne typen interaksjon kalt en hydrogenbinding, men dens spesielle egenskaper gjør det mer praktisk å klassifisere den som en egen type binding.

Proteiner kan ha tusenvis av hydrogenbindinger gjennom hele strukturen. Betydningen av denne typen koblinger for livet er enorm, hovedsakelig fordi de i stor grad bestemmer den sekundære strukturen til proteiner. Dermed er disse koblingene ansvarlige for dannelsen av alfa-helikser og beta-ark som strukturelt karakteriserer de forskjellige domenene eller strukturene til et protein. I tillegg er de også, i mange tilfeller, den viktigste typen interaksjoner som oppstår mellom et enzym og dets substrat, noe som letter den katalytiske aktiviteten til førstnevnte på sistnevnte.

Andre typer bindinger som finnes i proteiner

I tillegg til koblingstypene som allerede er nevnt, i biologi og biokjemi, kalles visse funksjonelle organiske grupper som ofte opptrer som koblinger mellom de forskjellige strukturelle blokkene som utgjør de store biomolekylene som gjør livet mulig også «koblinger». Eksempler er glykosidbindinger i karbohydrater og fosfodiesterbindinger i nukleinsyrer. De viktigste som finnes i proteiner er beskrevet nedenfor.

i peptidbinding

Som nevnt i begynnelsen er proteiner polymerer som består av aminosyrer, som utgjør deres strukturelle blokker. Den primære strukturen til et protein består av aminosyresekvensen som danner hovedkjeden, og restene som stikker ut på sidene av den.

Koblingen mellom hver aminosyre og den neste er en amidgruppe som dannes ved kondensasjon mellom karboksylgruppen til en aminosyre og aminogruppen til den neste. Denne amidogruppen kalles, når det gjelder proteiner, peptidbinding, og er ansvarlig for å koble alfa-karbonet til en aminosyre (sammen med dens spesielle sidekjede) med alfa-karbonet til den neste, som vist i følgende figur.

Som du kan se, fungerer gruppen av atomer som er uthevet i hvert gult rektangel som en kobling mellom de forskjellige alfa-karbonene i proteinstrukturen, og tilsvarer det som er kjent som peptidbindingen. Dette er grunnen til at proteiner også kalles polypeptider.

disulfidbroer

Hvis sekvensen av AA koblet med peptidbindinger bestemmer den primære strukturen til et protein og hydrogenbindinger bestemmer dets sekundære struktur, er disulfidbindinger en av de viktigste kreftene som bestemmer og opprettholder den tertiære strukturen, også kjent som folding. av et protein eller dens absolutte konformasjon.

Disulfidbroen er en type «lenke» som sideveis forbinder to forskjellige polypeptidkjeder, eller to deler av samme kjede. I likhet med peptidbindingen er det en kovalent binding, men i dette tilfellet forekommer den mellom to svovelatomer. Disulfidbroen dannes gjennom oksidasjon av sulfhydryl (-SH) grupper tilstede på to aminosyrerester, vanligvis cystein.

O-glykosidbinding

Etter biosyntesen av proteinet i ribosomene blir disse utsatt for en rekke post-translasjonelle modifikasjoner, blant annet tilsetning av oligosakkaridkjeder til forskjellige rester av visse aminosyrer. I det tilfellet at oligosakkaridet er festet til en treonin- eller serinrest, gjøres festingen ved kondensering mellom OH-gruppen til disse aminosyrene og en OH av det aktuelle sukkeret, med den respektive frigjøringen av et vannmolekyl. Denne typen binding mellom en aminosyre og et karbohydrat formidlet av et oksygenatom kalles O-glykosidbinding.

N-glykosidbinding

N-glykosidbindingen er ekvivalent med O-glykosidbindingen beskrevet ovenfor, men med den forskjellen at den formidles av et nitrogenatom fra aminogruppen til en asparaginrest.

Andre klasser av interaksjoner

Til slutt, i tillegg til de kjemiske bindingene som er nevnt så langt, som for det meste er relativt sterke interaksjoner, er det andre typer interaksjoner i proteiner som, selv om de er mye svakere alene, er så mange at de også klarer å bidra betydelig. strukturen og funksjonen til et protein.

Spesielt refererer vi til svake van der Waals-interaksjoner. Disse typer interaksjoner forekommer blant alle kjemiske stoffer, men de er så svake at de bare kan observeres tydelig enten når det ikke er noen annen type sterkere interaksjon som gjør dem ugjennomsiktig, eller når de er svært mange og legger til hverandre for å gi observerbare effekter.

Når det gjelder proteiner, forekommer interaksjoner av van der Waals-typen mellom ikke-polare aminosyrerester som alanin, leucin og valin, blant andre. Disse aminosyrene er karakterisert ved å ha apolare alifatiske sidekjeder, og det er grunnen til at de presenterer utpreget hydrofobe interaksjoner, slik som London-spredningskrefter.

Disse typer interaksjoner forekommer vanligvis innenfor proteiner, i de delene av strukturen som er skjult for det omkringliggende vannet. I tillegg er de også ansvarlige for eksistensen av domener eller deler av en polypeptidkjede som settes inn i eller som krysser cellemembranen, siden sistnevnte består av et fosfolipid-dobbeltlag som er fullstendig hydrofobt inni.

Referanser

Clark, MA, Douglas, M. og Choi, J. (2018, 28. mars). 3.4 Proteiner – Biologi 2e | OpenStax . Openstax.Org. https://openstax.org/books/biology-2e/pages/3-4-proteins

Proteinstruktur, grunnleggende krefter som stabiliserer den tredimensjonale strukturen til proteiner. (nd). UNAM. http://depa.fquim.unam.mx/proteinas/estructura/EPpran2.html

González M., JM (nd). proteiner. Struktur. Primær struktur. Universitetet i Baskerland. http://www.ehu.eus/biomoleculas/proteinas/prot41.htm

Lehninger, AL (1997). Biokjemi (2. utgave). OMEGA.

OLIGOSAKKARIDER (nd). http://www.ehu.eus/biomoleculas/hc/sugar33b.htm