Tabla de Contenidos
A fehérjék több ezer atomból álló szerves makromolekulák. Az őket alkotó elemek között elsősorban szén, hidrogén, nitrogén, oxigén, ként, foszfor, halogének, sőt egyes esetekben fémkationok is megtalálhatók.
A fehérje szerkezete kémiailag felfogható természetes heteropolimerként, amely 20 aminosav (AA) kombinációjából áll, mint például glicin, metionin, glutaminsav és cisztein, hogy csak néhányat említsünk. De mi tartja össze ezeket az atomokat? Más szóval, milyen típusú kémiai kötések léteznek a fehérjékben?
A fehérjékben jelenlévő kötések többféleképpen osztályozhatók. Egyrészt általánosan osztályozhatók, kizárólag az elektronok atomokat összetartó viselkedésével kapcsolatos szerkezeti kritérium alapján. Másrészt funkcionálisabb szempontból is besorolhatók, gyakoribbak a biológiában és a biokémiában.
A fehérjékben jelenlévő kötések általános osztályozása
Kémiai szempontból a fehérjék tartalmazzák a kémiában ismert kötéstípusok többségét. Emlékezzünk arra, hogy a kémiai kötések fő típusai, amelyek az atomokat összetartják az anyagot alkotó különböző anyagokban:
- Tiszta kovalens kötés , amelyet két olyan atom jelenléte jellemez, amelyek egyenlően osztoznak egy vagy több vegyértékelektronpáron.
- Poláris kovalens kötés , amelyet két olyan atom jelenléte jellemez, amelyek közös vegyértékelektronokat tartalmaznak, de nem egyformán a két atom elektronegativitásának különbsége miatt.
- Az ionos kötés olyan atomok között jön létre, amelyek elektronegativitása nagyon eltérő, mint amikor egy alkálifém nemfémmel kötődik.
- Fémes kötés , amely főként semleges fématomok között fordul elő.
Az ilyen típusú kötéseken kívül létezik egy speciális kovalens kötés is, amely Lewis-savak és bázisok között képződik, nevezzük datív vagy koordináta kovalens kötésnek . Ez a kötés egy Lewis-bázis, amely egy elektronban gazdag faj, amely magányos (nem megosztott) elektronpárokat tartalmaz, és egy Lewis-sav, egy elektronhiányos faj (amelynek oktettje hiányos) között jön létre. Ezekben az esetekben kovalens kötés jöhet létre mindkét faj között, de azzal a különlegességgel, hogy mindkét kötéselektron ugyanabból a fajból származik.
A fehérjék főleg kovalens kötéseket tartalmaznak
Mivel szerves vegyületek, a fehérjék főként nem fémes elemekből állnak, mint amilyenek a cikk elején említettek. Ezen elemek elektronegativitás-különbsége nem elég nagy ahhoz, hogy ionos kötések jöjjenek létre. Emiatt szinte minden kötés, amely egy fehérje atomjaihoz kapcsolódik, kovalens kötés.
Ezen kovalens kötések némelyike tiszta kovalens (például amikor az egyik szénatom egy másikkal kötődik), míg mások poláris kovalens kötések (például CO, CN, NH stb.).
A fehérjék ionos kötéseket is tartalmaznak.
A fehérjéket alkotó aminosavak közül sok olyan funkciós csoportokkal rendelkezik, amelyek savas vagy bázikusak lehetnek, és ezért fiziológiás pH-jú közegben ionizálódnak vagy protonálódnak. Valójában egy fehérje több ezer pozitív és negatív töltést tartalmazhat, amelyek a szerkezetében eloszlanak, így az úgynevezett „ikerion”.
Ez azt jelenti, hogy a fehérjék amellett, hogy több ezer kovalens kötést tartalmaznak, ionos kötésekkel is rendelkeznek. Ezek a kapcsolatok létrejöhetnek ugyanannak a fehérjének különböző részei között, amelyek ellentétes töltésűek, vagy szerkezetének elektromos töltései és más szabad ionok, például nátriumkationok vagy klorid-anionok között, hogy csak néhányat említsünk.
Egyes fehérjéknek koordináta kovalens kötései vannak.
Sok fehérje, különösen azok, amelyek katalitikus funkciókat látnak el, mint például az enzimek, tartalmaznak fémközpontokat, például vas (II) vagy (III), kalcium (II), magnézium (II) kationokat stb. Ami ezeket a kationokat a helyén tartja, az általában koordinált kovalens kötések halmaza, például az a négy kötés, amelyek a vas (Fe 2+ ) kationt tartják a hemcsoport közepén a hemoglobin és a mioglobin fehérjékben .
A hem csoport önmagában nem fehérje, de a fehérjék, mint például a hemoglobin, szerkezetükben tartalmazzák ezt a csoportot, amint az a következő képen látható:
Nincsenek fémes kötéseik
A fémes kötés azon kevés kötéstípusok egyike, amelyek nincsenek jelen a fehérjékben.
hidrogénkötések
A korábban „hidrogénkötéseknek” nevezett hidrogénkötések a kémiai kötések speciális típusai, amelyek három atomból állnak, amelyek közül az egyik hidrogén, míg a többi lehet oxigén, nitrogén, kén vagy valamelyik halogénatom. Ezek a hidrogénkötések egy erősen polarizált -OH, -NH vagy -SH csoport között jönnek létre, amely a hidrogénatom donorjaként működik, és egy másik csoport között, amely nitrogén-, oxigén-, kénatomot vagy halogénatomot tartalmaz. elektronpár, amely akceptorként működik.
A hidrogénkötések a gyenge intermolekuláris kölcsönhatások és a kovalens kötések határán helyezkednek el. Sokáig ezt a típusú kölcsönhatást hidrogénkötésnek nevezték, de sajátos jellemzői miatt kényelmesebb a különálló kötéstípusok közé sorolni.
A fehérjék szerkezetükben több ezer hidrogénkötést tartalmazhatnak. Az ilyen típusú kapcsolatok jelentősége az életben óriási, főleg azért, mert nagymértékben meghatározzák a fehérjék másodlagos szerkezetét. Így ezek a kapcsolatok felelősek az alfa-hélixek és béta-lemezek kialakulásáért, amelyek szerkezetileg jellemzik a fehérje különböző doménjeit vagy szerkezeteit. Ezenkívül sok esetben ezek a kölcsönhatások legfontosabb típusai, amelyek egy enzim és szubsztrátja között lépnek fel, elősegítve az előbbinek az utóbbira gyakorolt katalitikus aktivitását.
Más típusú kötések jelen vannak a fehérjékben
A biológiában és a biokémiában a már említett kapcsolódási típusokon túlmenően „linkeknek” is neveznek bizonyos funkcionális szerves csoportokat, amelyek gyakran kapcsokként jelennek meg az életet lehetővé tevő nagy biomolekulákat alkotó különböző szerkezeti blokkok között. Ilyenek például a szénhidrátok glikozidos kötései és a nukleinsavak foszfodiészter kötései. A fehérjékben található legfontosabbakat az alábbiakban ismertetjük.
peptid kötésben
Ahogy az elején említettük, a fehérjék aminosavakból álló polimerek, amelyek szerkezeti blokkjaikat alkotják. A fehérje elsődleges szerkezete a fő láncot alkotó aminosavszekvenciából és az oldalain kilógó maradékokból áll.
Az egyes aminosavak és a következő aminosavak közötti kapcsolat egy amidcsoport, amely az egyik aminosav karboxilcsoportja és a következő aminocsoportja közötti kondenzáció révén jön létre. Ezt az amidocsoportot fehérjék esetében peptidkötésnek nevezik, és az egyik aminosav alfa szénatomjának (a sajátos oldalláncával együtt) összekapcsolásáért felelős a következő ábrán látható módon.
Amint láthatja, az egyes sárga téglalapokban kiemelt atomcsoportok a fehérjeszerkezet különböző alfa-szénatomjai közötti kapcsolatként szolgálnak, és megfelelnek az úgynevezett peptidkötésnek. Ez az oka annak, hogy a fehérjéket polipeptideknek is nevezik.
diszulfid hidak
Ha a peptidkötésekkel összekapcsolt AA szekvenciája határozza meg a fehérje elsődleges szerkezetét, és a hidrogénkötések határozzák meg a másodlagos szerkezetét, akkor a diszulfidkötések az egyik legfontosabb erők, amelyek meghatározzák és fenntartják a fehérje harmadlagos szerkezetét, más néven folding. abszolút konformációja.
A diszulfidhíd egyfajta „link”, amely oldalirányban két különböző polipeptidláncot vagy ugyanannak a láncnak két szakaszát köt össze. A peptidkötéshez hasonlóan ez is kovalens kötés, de ebben az esetben két kénatom között jön létre. A diszulfidhíd a két aminosavban, általában a ciszteinben található szulfhidril (-SH) csoportok oxidációjával jön létre.
O-glikozid kötés
A fehérje riboszómákban történő bioszintézise után ezeket egy sor poszt-transzlációs módosításnak vetik alá, amelyek közé tartozik az oligoszacharid láncok hozzáadása bizonyos aminosavak különböző csoportjaihoz. Abban az esetben, ha az oligoszacharid egy treonin- vagy szerinmaradékhoz kapcsolódik, a kapcsolódás ezen aminosavak OH-csoportja és a szóban forgó cukor OH-csoportja közötti kondenzációval történik, egy vízmolekula megfelelő felszabadulásával. Az aminosav és a szénhidrát közötti, oxigénatom által közvetített ilyen típusú kötést O-glikozidos kötésnek nevezik.
N-glikozid kötés
Az N-glikozidos kötés ekvivalens a fent leírt O-glikozidos kötéssel, de azzal a különbséggel, hogy egy aszparaginmaradék aminocsoportjából származó nitrogénatom közvetíti.
Az interakciók egyéb osztályai
Végül az eddig említett kémiai kötéseken kívül, amelyek többnyire viszonylag erős kölcsönhatások, más típusú kölcsönhatások is léteznek a fehérjékben, amelyek bár önmagukban sokkal gyengébbek, olyan sokak, hogy jelentős mértékben hozzájárulnak a kölcsönhatásokhoz. a fehérje szerkezete és funkciója.
Konkrétan gyenge van der Waals kölcsönhatásokra utalunk. Az ilyen típusú kölcsönhatások minden kémiai anyag között előfordulnak, de annyira gyengék, hogy csak akkor figyelhetők meg egyértelműen, ha nincs másfajta erősebb kölcsönhatás, amely átlátszatlanná teszi őket, vagy ha nagyon sok, és egymást kiegészítve megfigyelhetővé válik. hatások.
A fehérjék esetében van der Waals-típusú kölcsönhatások lépnek fel a nem poláris aminosavak között, például alanin, leucin és valin között. Ezeket az aminosavakat apoláris alifás oldalláncok jellemzik, ezért kiemelkedően hidrofób kölcsönhatásokat mutatnak be, például London diszperziós erőket.
Az ilyen típusú kölcsönhatások általában a fehérjéken belül fordulnak elő, a szerkezet azon részein, amelyek el vannak rejtve a környező víztől. Ezenkívül felelősek a sejtmembránba inszertált vagy azon áthaladó domének vagy polipeptidlánc szakaszok létezéséért is, mivel ez utóbbi egy foszfolipid kettős rétegből áll, amely belül teljesen hidrofób.
Hivatkozások
Clark, MA, Douglas, M. és Choi, J. (2018, március 28.). 3.4 Fehérjék – Biológia 2e | OpenStax . Openstax.Org. https://openstax.org/books/biology-2e/pages/3-4-proteins
A fehérje szerkezete, a fehérjék háromdimenziós szerkezetét stabilizáló alaperők. (nd). UNAM. http://depa.fquim.unam.mx/proteinas/estructura/EPpran2.html
González M., JM (nd). fehérjék. Szerkezet. Elsődleges szerkezet. Baszkföldi Egyetem. http://www.ehu.eus/biomoleculas/proteinas/prot41.htm
Lehninger, AL (1997). Biokémia (2. kiadás). OMEGA.
OLIGOSZACHARIDOK (nd). http://www.ehu.eus/biomoleculas/hc/sugar33b.htm
