Types de liaisons chimiques dans les protéines

Les protéines sont des macromolécules organiques constituées de milliers d’atomes. Parmi les éléments qui les composent, on trouve principalement le carbone, l’hydrogène, l’azote, l’oxygène, le soufre, le phosphore, les halogènes et, dans certains cas, même certains cations métalliques.

La structure d’une protéine peut être comprise chimiquement comme un hétéropolymère naturel composé d’une combinaison de 20 acides aminés (AA) tels que la glycine, la méthionine, l’acide glutamique et la cystéine, pour n’en nommer que quelques-uns. Mais qu’est-ce qui maintient tous ces atomes ensemble ? En d’autres termes, quels types de liaisons chimiques existent dans les protéines ?

Les liaisons présentes dans les protéines peuvent être classées de différentes manières. D’une part, ils peuvent être classés de manière générale, sur la base d’un critère exclusivement structurel lié au comportement des électrons pour maintenir les atomes ensemble. D’autre part, ils peuvent également être classés d’un point de vue plus fonctionnel, plus courant en biologie et en biochimie.

Classification générale des liaisons présentes dans les protéines

D’un point de vue chimique, les protéines contiennent la plupart des types de liaisons possibles connus en chimie. Rappelons que les principaux types de liaisons chimiques qui maintiennent les atomes ensemble dans les différentes substances qui composent la matière sont :

• La liaison covalente pure , caractérisée par la présence de deux atomes qui partagent également une ou plusieurs paires d’électrons de valence.
• La liaison covalente polaire , caractérisée par la présence de deux atomes qui partagent des électrons de valence, mais pas également en raison d’une différence d’électronégativité des deux atomes.
• La liaison ionique , qui se produit entre des atomes dont les électronégativités sont très différentes, comme lorsqu’un métal alcalin est lié à un non-métal.
• La liaison métallique , qui se produit principalement entre des atomes métalliques neutres.

En plus de ces types de liaisons, il existe également un type spécial de liaison covalente qui se forme entre les acides de Lewis et les bases, appelée liaison covalente dative ou coordonnée . Cette liaison est formée entre une base de Lewis, qui est une espèce riche en électrons qui a des paires d’électrons isolées (non partagées), et un acide de Lewis, une espèce déficiente en électrons (qui a l’octet incomplet). Dans ces cas, une liaison covalente peut se former entre les deux espèces, mais avec la particularité que les deux électrons de liaison proviennent de la même espèce.

Les protéines contiennent principalement des liaisons covalentes

Étant des composés organiques, les protéines sont composées principalement d’éléments non métalliques, tels que ceux mentionnés au début de l’article. La différence d’électronégativité de ces éléments n’est pas suffisamment élevée pour que des liaisons ioniques se forment. Pour cette raison, presque toutes les liaisons qui joignent les atomes d’une protéine sont des liaisons covalentes.

Certaines de ces liaisons covalentes sont purement covalentes (comme lorsqu’un atome de carbone se lie à un autre), tandis que de nombreuses autres sont des liaisons covalentes polaires (telles que CO, CN, NH, etc.).

Les protéines contiennent également des liaisons ioniques.

De nombreux acides aminés qui composent les protéines ont des groupes fonctionnels qui peuvent être acides ou basiques et, par conséquent, ionisés ou protonés dans un milieu à pH physiologique. En fait, une protéine peut contenir des milliers de charges positives et négatives réparties dans toute sa structure, ce qui en fait ce qu’on appelle un « zwitterion ».

Cela signifie que les protéines, en plus d’avoir des milliers de liaisons covalentes, ont également des liaisons ioniques. Ces liens peuvent se produire entre différentes parties d’une même protéine qui ont des charges opposées, ou entre les charges électriques de sa structure et d’autres ions libres, tels que les cations sodium ou les anions chlorure, pour n’en citer que quelques-uns.

Certaines protéines ont des liaisons covalentes coordonnées.

De nombreuses protéines, en particulier celles qui remplissent des fonctions catalytiques telles que les enzymes, contiennent des centres métalliques tels que les cations fer (II) ou (III), calcium (II), magnésium (II), entre autres. Ce qui maintient ces cations en place est généralement un ensemble de liaisons covalentes coordonnées, telles que les quatre liaisons qui maintiennent le cation ferreux (Fe ²⁺ ) au centre du groupe hème dans les protéines hémoglobine et myoglobine .

Le groupe hème n’est pas, en soi, une protéine, mais des protéines telles que l’hémoglobine contiennent ce groupe dans leur structure, comme le montre l’image suivante :

Ils n’ont pas de liaisons métalliques

La liaison métallique est l’un des rares types de liaison qui n’est pas présent dans les protéines.

liaisons hydrogène

Anciennement appelées « liaisons hydrogène », les liaisons hydrogène sont un type particulier de liaison chimique qui implique trois atomes, dont l’un est l’hydrogène, tandis que les autres peuvent être l’oxygène, l’azote, le soufre ou l’un des halogènes. Ces liaisons hydrogène sont formées entre un groupe -OH, -NH ou -SH hautement polarisé, qui agit comme un donneur de l’atome d’hydrogène, et un autre groupe qui contient un atome N, O, S ou un halogène qui a un seul paire d’électrons, qui agit comme un accepteur.

Les liaisons hydrogène sont à la frontière entre ce qui est considéré comme des interactions intermoléculaires faibles et des liaisons covalentes. Pendant longtemps, ce type d’interaction a été appelé une liaison hydrogène, mais ses caractéristiques particulières font qu’il est plus pratique de la classer comme un type de liaison distinct.

Les protéines peuvent avoir des milliers de liaisons hydrogène dans leur structure. L’importance de ce type de liens pour la vie est énorme, principalement parce qu’ils déterminent, dans une large mesure, la structure secondaire des protéines. Ainsi, ces liaisons sont responsables de la formation d’hélices alpha et de feuillets bêta qui caractérisent structurellement les différents domaines ou structures d’une protéine. De plus, ils sont aussi, dans de nombreux cas, le type d’interactions le plus important qui se produit entre une enzyme et son substrat, facilitant l’activité catalytique de la première sur la seconde.

Autres types de liaisons présentes dans les protéines

Outre les types de liens déjà évoqués, en biologie et en biochimie, certains groupements organiques fonctionnels qui apparaissent fréquemment comme des liens entre les différents blocs structuraux qui composent les grandes biomolécules qui rendent la vie possible sont également appelés « liens ». Des exemples sont les liaisons glycosidiques dans les glucides et les liaisons phosphodiester dans les acides nucléiques. Les plus importants qui peuvent être trouvés dans les protéines sont décrits ci-dessous.

en liaison peptidique

Comme mentionné au début, les protéines sont des polymères constitués d’acides aminés, qui constituent leurs blocs structuraux. La structure primaire d’une protéine est constituée de la séquence d’acides aminés qui forme sa chaîne principale et des résidus qui dépassent sur ses côtés.

Le lien entre chaque acide aminé et le suivant est un groupe amide formé par condensation entre le groupe carboxyle d’un acide aminé et le groupe amino du suivant. Ce groupe amido est appelé, dans le cas des protéines, liaison peptidique, et est responsable de la liaison du carbone alpha d’un acide aminé (avec sa chaîne latérale particulière) avec le carbone alpha du suivant, comme le montre la figure suivante.

Comme vous pouvez le voir, le groupe d’atomes mis en évidence dans chaque rectangle jaune sert de lien entre les différents carbones alpha de la structure protéique et correspond à ce que l’on appelle la liaison peptidique. C’est la raison pour laquelle les protéines sont aussi appelées polypeptides.

ponts disulfure

Si la séquence des AA liés par des liaisons peptidiques détermine la structure primaire d’une protéine et que les liaisons hydrogène déterminent sa structure secondaire, les liaisons disulfure sont l’une des forces les plus importantes qui déterminent et maintiennent la structure tertiaire, également appelée repliement d’une protéine ou sa conformation absolue.

Le pont disulfure est un type de « lien » qui relie latéralement deux chaînes polypeptidiques différentes, ou deux sections de la même chaîne. Comme la liaison peptidique, c’est une liaison covalente, mais dans ce cas, elle se produit entre deux atomes de soufre. Le pont disulfure est formé par l’oxydation des groupes sulfhydryle (-SH) présents sur deux résidus d’acides aminés, généralement la cystéine.

Liaison O-glycosidique

Après la biosynthèse de la protéine dans les ribosomes, ceux-ci sont soumis à une série de modifications post-traductionnelles, parmi lesquelles l’ajout de chaînes oligosaccharidiques à différents résidus de certains acides aminés. Dans le cas où l’oligosaccharide est fixé sur un résidu thréonine ou sérine, la fixation se fait par condensation entre le groupement OH de ces acides aminés et un OH du sucre en question, avec libération respective d’une molécule d’eau. Ce type de liaison entre un acide aminé et un glucide médié par un atome d’oxygène est appelé liaison O-glycosidique.

Liaison N-glycosidique

La liaison N-glycosidique est équivalente à la liaison O-glycosidique décrite ci-dessus, mais avec la différence qu’elle est médiée par un atome d’azote du groupe amino d’un résidu d’asparagine.

Autres classes d’interactions

Enfin, en plus des liaisons chimiques mentionnées jusqu’à présent, qui sont pour la plupart des interactions relativement fortes, il existe d’autres types d’interactions dans les protéines qui, bien qu’elles soient beaucoup plus faibles par elles-mêmes, sont si nombreuses qu’elles parviennent également à contribuer considérablement à la structure et la fonction d’une protéine.

Plus précisément, nous nous référons aux interactions faibles de van der Waals. Ces types d’interactions se produisent entre toutes les substances chimiques, mais elles sont si faibles qu’elles ne peuvent être clairement observées que lorsqu’il n’y a pas d’autre type d’interaction plus forte qui les opacifie, ou lorsqu’elles sont très nombreuses et s’additionnent pour donner des résultats observables. effets.

Dans le cas des protéines, des interactions de type van der Waals se produisent entre des résidus d’acides aminés non polaires tels que l’alanine, la leucine et la valine, entre autres. Ces acides aminés se caractérisent par des chaînes latérales aliphatiques apolaires, c’est pourquoi ils présentent des interactions éminemment hydrophobes, telles que les forces de dispersion de London.

Ces types d’interactions se produisent généralement au sein des protéines, dans les parties de la structure qui sont cachées de l’eau environnante. De plus, ils sont également responsables de l’existence de domaines ou de tronçons d’une chaîne polypeptidique qui s’insèrent ou qui traversent la membrane cellulaire, puisque celle-ci est constituée d’une bicouche phospholipidique totalement hydrophobe à l’intérieur.

Les références

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