Видове химични връзки в белтъците

Протеините са органични макромолекули, съставени от хиляди атоми. Сред елементите, които ги съставят, можем да намерим главно въглерод, водород, азот, кислород, сяра, фосфор, халогени и в някои случаи дори някои метални катиони.

Структурата на протеина може да се разбира химически като естествен хетерополимер, съставен от комбинация от 20 аминокиселини (AA) като глицин, метионин, глутаминова киселина и цистеин, за да назовем само няколко. Но какво държи всички тези атоми заедно? С други думи, какви видове химични връзки съществуват в протеините?

Връзките, които присъстват в протеините, могат да бъдат класифицирани по различни начини. От една страна, те могат да бъдат класифицирани по общ начин, базиран на изключително структурен критерий, свързан с начина, по който електроните се държат, за да задържат атомите заедно. От друга страна, те могат да бъдат класифицирани и от по-функционална гледна точка, по-често срещана в биологията и биохимията.

Обща класификация на връзките в протеините

От химическа гледна точка протеините съдържат повечето от възможните типове връзки, известни в химията. Нека си припомним, че основните типове химични връзки, които държат атомите заедно в различните вещества, изграждащи материята, са:

• Чистата ковалентна връзка , характеризираща се с наличието на два атома, които споделят еднакво една или повече двойки валентни електрони.
• Полярната ковалентна връзка , характеризираща се с наличието на два атома, които споделят валентни електрони, но не еднакво поради разликата в електроотрицателностите на двата атома.
• Йонната връзка , която възниква между атоми, чиято електроотрицателност е много различна, както когато алкален метал е свързан с неметал.
• Металната връзка , която възниква главно между неутрални метални атоми.

В допълнение към тези типове връзки, има и специален тип ковалентна връзка, която се образува между киселини и основи на Люис, наречена дативна или координатна ковалентна връзка . Тази връзка се образува между базата на Луис, която е вид, богат на електрони, който има единични (несподелени) двойки електрони, и киселината на Луис, вид с дефицит на електрони (който има непълен октет). В тези случаи може да се образува ковалентна връзка между двата вида, но с особеността, че и двата свързващи електрона идват от един и същи вид.

Протеините съдържат предимно ковалентни връзки

Като органични съединения, протеините са съставени главно от неметални елементи, като споменатите в началото на статията. Разликата в електроотрицателността на тези елементи не е достатъчно висока, за да се образуват йонни връзки. Поради тази причина почти всички връзки, които свързват атомите на протеина, са ковалентни връзки.

Някои от тези ковалентни връзки са чисто ковалентни (като например, когато един въглероден атом се свързва с друг), докато много други са полярни ковалентни връзки (като CO, CN, NH и т.н.).

Протеините също съдържат йонни връзки.

Много от аминокиселините, които изграждат протеините, имат функционални групи, които могат да бъдат киселинни или основни и следователно йонизирани или протонирани в среда с физиологично рН. Всъщност, един протеин може да съдържа хиляди както положителни, така и отрицателни заряди, разпределени в структурата му, което го прави така наречения „цвитерион“.

Това означава, че протеините, освен че имат хиляди ковалентни връзки, имат и йонни връзки. Тези връзки могат да възникнат между различни части на един и същ протеин, които имат противоположни заряди, или между електрическите заряди на неговата структура и други свободни йони, като натриеви катиони или хлоридни аниони, за да назовем само няколко.

Някои протеини имат координатни ковалентни връзки.

Много протеини, особено тези, които изпълняват каталитични функции като ензими, съдържат метални центрове като железни (II) или (III), калциеви (II), магнезиеви (II) катиони и други. Това, което държи тези катиони на място, обикновено е набор от координирани ковалентни връзки, като четирите връзки, които държат железния (Fe ²⁺ ) катион в центъра на хемовата група в протеините хемоглобин и миоглобин ,

Групата хем сама по себе си не е протеин, но протеини като хемоглобин съдържат тази група в своята структура, както е показано на следното изображение:

Те нямат метални връзки

Металната връзка е един от малкото видове връзки, които не присъстват в протеините.

водородни връзки

По-рано наричани „водородни връзки“, водородните връзки са специален тип химична връзка, която включва три атома, единият от които е водород, докато другите могат да бъдат кислород, азот, сяра или един от халогените. Тези водородни връзки се образуват между силно поляризирана -OH, -NH или -SH група, която действа като донор на водородния атом, и друга група, която съдържа N, O, S атом или халоген, който има самотен двойка електрони, която действа като акцептор.

Водородните връзки са на границата между това, което се счита за слаби междумолекулни взаимодействия и ковалентни връзки. Дълго време този тип взаимодействие се наричаше водородна връзка, но неговите специфични характеристики го правят по-удобно да се класифицира като отделен тип връзка.

Протеините могат да имат хиляди водородни връзки в цялата си структура. Значението на този тип връзки за живота е огромно, главно защото те определят до голяма степен вторичната структура на протеините. По този начин тези връзки са отговорни за образуването на алфа спирали и бета листове, които структурно характеризират различните домейни или структури на протеина. В допълнение, те също са, в много случаи, най-важният тип взаимодействия, които възникват между ензима и неговия субстрат, улеснявайки каталитичната активност на първия върху втория.

Други видове връзки, присъстващи в протеините

В допълнение към вече споменатите типове връзки, в биологията и биохимията определени функционални органични групи, които често се появяват като връзки между различните структурни блокове, които изграждат големите биомолекули, които правят живота възможен, също се наричат ​​„връзки“. Примери за това са гликозидни връзки във въглехидрати и фосфодиестерни връзки в нуклеинови киселини. Най-важните, които могат да бъдат намерени в протеините, са описани по-долу.

в пептидна връзка

Както бе споменато в началото, протеините са полимери, съставени от аминокиселини, които изграждат техните структурни блокове. Първичната структура на протеина се състои от аминокиселинната последователност, която образува основната му верига, и остатъците, които стърчат отстрани на нея.

Връзката между всяка аминокиселина и следващата е амидна група, която се образува чрез кондензация между карбоксилната група на една аминокиселина и аминогрупата на следващата. Тази амидо група се нарича, в случай на протеини, пептидна връзка и е отговорна за свързването на алфа въглерода на една аминокиселина (заедно с нейната специфична странична верига) с алфа въглерода на следващата, както е показано на следващата фигура.

Както можете да видите, групата от атоми, осветена във всеки жълт правоъгълник, служи като връзка между различните алфа въглероди на протеиновата структура и съответства на това, което е известно като пептидна връзка. Това е причината протеините да се наричат ​​още полипептиди.

дисулфидни мостове

Ако последователността на АА, свързана с пептидни връзки, определя първичната структура на протеин, а водородните връзки определят неговата вторична структура, дисулфидните връзки са една от най-важните сили, които определят и поддържат третичната структура, известна също като нагъване на протеин или неговата абсолютна конформация.

Дисулфидният мост е вид „връзка“, която странично свързва две различни полипептидни вериги или две секции от една и съща верига. Подобно на пептидната връзка, това е ковалентна връзка, но в този случай тя възниква между два серни атома. Дисулфидният мост се образува чрез окисление на сулфхидрилни (-SH) групи, присъстващи в два аминокиселинни остатъка, обикновено цистеин.

О-гликозидна връзка

След биосинтезата на протеина в рибозомите, те се подлагат на серия от пост-транслационни модификации, сред които е добавянето на олигозахаридни вериги към различни остатъци на определени аминокиселини. В случай, че олигозахаридът е прикрепен към треонинов или серинов остатък, свързването се осъществява чрез кондензация между ОН групата на тези аминокиселини и ОН на въпросната захар, със съответното освобождаване на водна молекула. Този тип връзка между аминокиселина и въглехидрат, медиирана от кислороден атом, се нарича О-гликозидна връзка.

N-гликозидна връзка

N-гликозидната връзка е еквивалентна на О-гликозидната връзка, описана по-горе, но с тази разлика, че се медиира от азотен атом от аминогрупата на аспарагиновия остатък.

Други класове взаимодействия

И накрая, в допълнение към химическите връзки, споменати досега, които са предимно сравнително силни взаимодействия, има и други видове взаимодействия в протеините, които, въпреки че са много по-слаби сами по себе си, са толкова многобройни, че също успяват да допринесат значително. структурата и функцията на протеина.

По-конкретно, ние говорим за слаби взаимодействия на Ван дер Ваалс. Тези видове взаимодействия възникват между всички химични вещества, но те са толкова слаби, че могат да бъдат ясно наблюдавани само когато няма друг тип по-силно взаимодействие, което да ги затъмнява, или когато са многобройни и се добавят едно към друго, за да дадат видими ефекти.

В случая на протеини възникват взаимодействия от типа на Ван дер Ваалс между неполярни аминокиселинни остатъци като аланин, левцин и валин, наред с други. Тези аминокиселини се характеризират с наличието на аполярни алифатни странични вериги, поради което те представят изключително хидрофобни взаимодействия, като дисперсионните сили на Лондон.

Тези видове взаимодействия обикновено се случват в протеините, в онези части от структурата, които са скрити от околната вода. В допълнение, те също са отговорни за съществуването на домейни или участъци от полипептидна верига, които са вмъкнати в или които пресичат клетъчната мембрана, тъй като последната се състои от фосфолипиден двоен слой, който е напълно хидрофобен отвътре.

Препратки

Clark, MA, Douglas, M., & Choi, J. (2018 г., 28 март). 3.4 Протеини – Биология 2e | OpenStax . Openstax.Org. https://openstax.org/books/biology-2e/pages/3-4-proteins

Протеинова структура, основни сили, които стабилизират триизмерната структура на протеините. (nd). UNAM. http://depa.fquim.unam.mx/proteinas/estructura/EPpran2.html

González M., JM (nd). протеини. Структура. Първична структура. Университет на Страната на баските. http://www.ehu.eus/biomoleculas/proteinas/prot41.htm

Lehninger, AL (1997). Биохимия (2-ро издание). ОМЕГА.

ОЛИГОЗАХАРИДИ (nd). http://www.ehu.eus/biomoleculas/hc/sugar33b.htm